Выделение и идентификация штаммов бактерий с эстеразной активностью
Основное содержимое статьи
M. Astrakhanov
Евразийский Национальный Университет им. Гумилева, К. Сатпаева, 2, г. Астана, 010000, Казахстан
astrakhanov@biocenter.kz
А. Мусахметов
Национальный центр биотехнологии, Кургальжинское шоссе, 13/5, г. Астана, 010000, Казахстан
mussakhmetov@biocenter.kz
А. Кирибаева
Национальный центр биотехнологии, Кургальжинское шоссе, 13/5, г. Астана, 010000, Казахстан
kiribayeva@biocenter.kz
Д. Силаев
Национальный центр биотехнологии, Кургальжинское шоссе, 13/5, г. Астана, 010000, Казахстан
silayev@biocenter.kz
Б. Хасенов
Национальный центр биотехнологии, Кургальжинское шоссе, 13/5, г. Астана, 010000, Казахстан
khassenov@biocenter.kzАннотация
На территории ТОО «Экополигон» в г. Астана в местах скопления бытовых отходов были собраны образцы почвы, из которых было выделено 10 изолятов микроорганизмов. Идентификация выделенных изолятов была проведена на основании культурально-морфологических признаков, протеомного профиля рибосомальных белков, и молекулярно-генетических данных. Исследования показали, что все изоляты способны к утилизации Tween-20 и Tween-80, что свидетельствует о наличии эстеразной активности. Штамм Aeromonas veronii Tw8.1 на основании скрининга по утилизации трибутирина показал наибольшую эстеразную активность. Экстрацеллюлярная эстераза из Aeromonas veronii Tw8.1 проявляет субстратную специфичность относительно п-нитрофенил октаноата и п-нитрофенил ацетата, активна в диапазоне температур 40-60°C и pH 8-12. Максимальная активность эстеразы из Aeromonas veronii Tw8.1 установлена при 50°C и pH 11. Полученые результаты свидетельствуют о перспективности использования штамма Aeromonas veronii Tw8.1 в качестве продуцента эстеразы.
Информация о статье
##plugins.generic.dates.accepted## 2025-06-21
##plugins.generic.dates.published## 2024-06-30
Библиографические ссылки
Won, S.J., Jeong, H.B., Kim, H.K. Characterization of Novel Salt-Tolerant Esterase Isolated from the Marine Bacterium Alteromonas sp. 39-G1 // Journal of microbiology and biotechnology. – 2020. – Vol. 30(2). – P. 216-225. https://doi.org/10.4014/jmb.1907.07057.
Nardini, M., Dijkstra, B.W. Alpha/beta hydrolase fold enzymes: the family keeps growing // Current opinion in structural biology. – 1999. – Vol. 9(6). – P. 732-737. https://doi.org/10.1016/s0959-440x(99)00037-8.
Chahinian, H., Sarda, L. Distinction between esterases and lipases: comparative biochemical properties of sequence-related carboxylesterases // Protein and peptide letters. – 2009. – Vol. 16(10). – P. 1149-1161. https://doi.org/10.2174/092986609789071333.
Kumar, A., Dhar, K., Kanwar, S.S., Arora, P.K. Lipase catalysis in organic solvents: advantages and applications // Biological procedures online. – 2016. – Vol. 18. – P. 2. https://doi.org/10.1186/s12575-016-0033-2.
Castro, F.F., Pinheiro, A.B.P., Gerhardt, E.C.M., Oliveira, M.A.S., Barbosa-Tessmann, I.P. Production, purification, and characterization of a novel serine-esterase from Aspergillus westerdijkiae // Journal of basic microbiology. – 2018. – Vol. 58(2). – P. 131-143. https://doi.org/10.1002/jobm.201700509.
Ng, A.M.J., Zhang, H., Nguyen, G.K.T. Zymography for Picogram Detection of Lipase and Esterase Activities // Molecules (Basel, Switzerland). – 2021. – Vol. 26(6). – P. 1542. https://doi.org/10.3390/molecules26061542.
Yu, N., Yang, J.C., Yin, G.T., Li, R.S., Zou, W.T., He, C. Identification and characterization of a novel esterase from Thauera sp. // Biotechnology and applied biochemistry. – 2018. – Vol. 65(5). – P. 748-755. https://doi.org/10.1002/bab.1659.
Katsimpouras, C., Stephanopoulos, G. Enzymes in biotechnology: Critical platform technologies for bioprocess development // Current opinion in biotechnology. – 2021. – Vol. 69. – P. 91-102. https://doi.org/10.1016/j.copbio.2020.12.003.
Ribera, J., Estupiñán, M., Fuentes, A., Fillat, A., Martínez, J., Diaz, P. Bacillus sp. JR3 esterase LipJ: A new mesophilic enzyme showing traces of a thermophilic past // PloS one. – 2017. – Vol. 12(7). – P. e0181029. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0181029.
Sanger, F., Nicklen, S., Coulson, A.R. DNA sequencing with chain-terminating inhibitors // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. – 1977. – Vol. 74(12). – P. 5463-5467. https://doi.org/10.1073/pnas.74.12.5463.
Zhu, Y., Zheng, W., Ni, H., Liu, H., Xiao, A., Cai, H. Molecular cloning and characterization of a new and highly thermostable esterase from Geobacillus sp. JM6 // Journal of basic microbiology. – 2015. – Vol. 55(10). – P. 1219-1231. https://doi.org/10.1002/jobm.201500081.